Schmid, Annika (2008): Analyse von Regulatorproteinen des Yersinia Typ III Sekretionssystems: Bedeutung Typ III-spezifischer Chaperone und Kontrolle der Aktivität der Phosphoenolpyruvatcarboxylase. Dissertation, LMU München: Fakultät für Biologie |
Vorschau |
PDF
Schmid_Annika.pdf 2MB |
Abstract
Bei Yersinia enterocolitica handelt es sich um einen humanpathogenen Keim, der ein Typ III Sekretionssystem (T3SS) zur Translokation von Effektorproteinen in Wirtszellen nutzt, um die Zellen zu paralysieren und der angeborenen Immunantwort zu entgehen. Die homologen Proteine YscM1 und YscM2, die bisher als funktionell äquivalent galten, wurden als Interaktionspartner der Phosphoenolpyruvatcarboxylase (PEPC) identifiziert. Die PEPC trägt durch die Bildung von Oxalacetat zur Auffüllung des Citratzyklus bei. Daher wurde die Interaktion der PEPC mit den YscM Proteinen in vivo und in vitro untersucht. Darüber hinaus wurden verschiedene weitere T3SS-Proteine aus Y. enterocolitica wie die Chaperone SycO, SycE und SycD und YscY/YscX charakterisiert und auf eine mögliche Verknüpfung zu den YscM Regulatoren überprüft. Das Ziel dieser Arbeit war die Charakterisierung verschiedener Regulatorproteine des Typ III Sekretionssystems, die ein regulatorisches Netzwerk bilden könnten.
Dokumententyp: | Dissertationen (Dissertation, LMU München) |
---|---|
Keywords: | Typ III Sekretionssystem, Yersinia, Chaperone, Phosphoenolpyruvatcarboxylase |
Themengebiete: | 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
500 Naturwissenschaften und Mathematik |
Fakultäten: | Fakultät für Biologie |
Sprache der Hochschulschrift: | Deutsch |
Datum der mündlichen Prüfung: | 4. August 2008 |
1. Berichterstatter:in: | Jung, Kirsten |
MD5 Prüfsumme der PDF-Datei: | 3976a87a7dbfb6eba2254b9e6c6f164c |
Signatur der gedruckten Ausgabe: | 0001/UMC 17193 |
ID Code: | 8968 |
Eingestellt am: | 27. Aug. 2008 12:48 |
Letzte Änderungen: | 24. Oct. 2020 07:06 |