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Struktur von ABCE1
Struktur von ABCE1
ABCE1 ist ein Mitglied der ATP Binding Cassette (ABC) Superfamilie. ABC Proteine binden und hydrolysieren ATP und verändern dabei ihre Konformation. Dadurch können sie mechanochemische Arbeit leisten. Durch drei zusätzliche Domänen unterscheidet sich ABCE1 von allen bislang bekannten und charakterisierten Mitgliedern dieser Familie. Neben den ATP-bindenden Regionen enthält ABCE1 eine cysteinreiche, N-terminale Domäne, welche zwei Eisen-Schwefel-Cluster bindet. Diese Domäne hat hohe strukturelle Ähnlichkeit mit Ferredoxinen und ferredoxinähnlichen Strukturdomänen. Neuartig für ABC Proteine sind neben der Eisen-Schwefel-Cluster Domäne auch die Scharnierregion, die die ATP-bindenden Domänen verbindet und eine Helix-Loop-Helix Region.
Röntgenstrukturanalyse, RLI1, ABC ATPasen, Translation Initiation
Karcher, Annette
2007
Deutsch
Universitätsbibliothek der Ludwig-Maximilians-Universität München
Karcher, Annette (2007): Struktur von ABCE1. Dissertation, LMU München: Fakultät für Chemie und Pharmazie
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Abstract

ABCE1 ist ein Mitglied der ATP Binding Cassette (ABC) Superfamilie. ABC Proteine binden und hydrolysieren ATP und verändern dabei ihre Konformation. Dadurch können sie mechanochemische Arbeit leisten. Durch drei zusätzliche Domänen unterscheidet sich ABCE1 von allen bislang bekannten und charakterisierten Mitgliedern dieser Familie. Neben den ATP-bindenden Regionen enthält ABCE1 eine cysteinreiche, N-terminale Domäne, welche zwei Eisen-Schwefel-Cluster bindet. Diese Domäne hat hohe strukturelle Ähnlichkeit mit Ferredoxinen und ferredoxinähnlichen Strukturdomänen. Neuartig für ABC Proteine sind neben der Eisen-Schwefel-Cluster Domäne auch die Scharnierregion, die die ATP-bindenden Domänen verbindet und eine Helix-Loop-Helix Region.