| Karcher, Annette (2007): Struktur von ABCE1. Dissertation, LMU München: Faculty of Chemistry and Pharmacy |
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DOI: 10.5282/edoc.7219
Abstract
ABCE1 ist ein Mitglied der ATP Binding Cassette (ABC) Superfamilie. ABC Proteine binden und hydrolysieren ATP und verändern dabei ihre Konformation. Dadurch können sie mechanochemische Arbeit leisten. Durch drei zusätzliche Domänen unterscheidet sich ABCE1 von allen bislang bekannten und charakterisierten Mitgliedern dieser Familie. Neben den ATP-bindenden Regionen enthält ABCE1 eine cysteinreiche, N-terminale Domäne, welche zwei Eisen-Schwefel-Cluster bindet. Diese Domäne hat hohe strukturelle Ähnlichkeit mit Ferredoxinen und ferredoxinähnlichen Strukturdomänen. Neuartig für ABC Proteine sind neben der Eisen-Schwefel-Cluster Domäne auch die Scharnierregion, die die ATP-bindenden Domänen verbindet und eine Helix-Loop-Helix Region.
| Item Type: | Theses (Dissertation, LMU Munich) |
|---|---|
| Keywords: | Röntgenstrukturanalyse, RLI1, ABC ATPasen, Translation Initiation |
| Subjects: | 500 Natural sciences and mathematics 500 Natural sciences and mathematics > 540 Chemistry and allied sciences |
| Faculties: | Faculty of Chemistry and Pharmacy |
| Language: | German |
| Date of oral examination: | 2. July 2007 |
| 1. Referee: | Beckmann, Roland |
| MD5 Checksum of the PDF-file: | eb7a6f21712052bca3677424b7497b42 |
| Signature of the printed copy: | 0001/UMC 16407 |
| ID Code: | 7219 |
| Deposited On: | 23. Aug 2007 |
| Last Modified: | 24. Oct 2020 08:18 |
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