| Karcher, Annette (2007): Struktur von ABCE1. Dissertation, LMU München: Fakultät für Chemie und Pharmazie |
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DOI: 10.5282/edoc.7219
Abstract
ABCE1 ist ein Mitglied der ATP Binding Cassette (ABC) Superfamilie. ABC Proteine binden und hydrolysieren ATP und verändern dabei ihre Konformation. Dadurch können sie mechanochemische Arbeit leisten. Durch drei zusätzliche Domänen unterscheidet sich ABCE1 von allen bislang bekannten und charakterisierten Mitgliedern dieser Familie. Neben den ATP-bindenden Regionen enthält ABCE1 eine cysteinreiche, N-terminale Domäne, welche zwei Eisen-Schwefel-Cluster bindet. Diese Domäne hat hohe strukturelle Ähnlichkeit mit Ferredoxinen und ferredoxinähnlichen Strukturdomänen. Neuartig für ABC Proteine sind neben der Eisen-Schwefel-Cluster Domäne auch die Scharnierregion, die die ATP-bindenden Domänen verbindet und eine Helix-Loop-Helix Region.
| Dokumententyp: | Dissertationen (Dissertation, LMU München) |
|---|---|
| Keywords: | Röntgenstrukturanalyse, RLI1, ABC ATPasen, Translation Initiation |
| Themengebiete: | 500 Naturwissenschaften und Mathematik
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie |
| Fakultäten: | Fakultät für Chemie und Pharmazie |
| Sprache der Hochschulschrift: | Deutsch |
| Datum der mündlichen Prüfung: | 2. Juli 2007 |
| 1. Berichterstatter:in: | Beckmann, Roland |
| MD5 Prüfsumme der PDF-Datei: | eb7a6f21712052bca3677424b7497b42 |
| Signatur der gedruckten Ausgabe: | 0001/UMC 16407 |
| ID Code: | 7219 |
| Eingestellt am: | 23. Aug. 2007 |
| Letzte Änderungen: | 24. Oct. 2020 08:18 |
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