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Buermann, Frank (2015): Architecture of SMC-kleisin complexes. Dissertation, LMU München: Fakultät für Biologie
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Abstract

In all cellular systems, the transmission of bulk genetic information during proliferation occurs in the form of chromosomes. The segregation of these entities upon cell division is of pivotal importance for all forms of life. Structural maintenance of chromosomes (SMC)-kleisin complexes are ubiquitous and essential factors that ensure proper organisation and segregation of the genetic material. Aim of this work was to elucidate evolutionary conserved features in the architecture of SMC-kleisin complexes, and to probe these features for functional relevance. We find that two major architectural themes have been constrained by evolution: (I) SMC-kleisin complexes form asymmetric assemblies with a ring-like topology, whereby a kleisin monomer bridges two different binding sites on a SMC dimer, (II) SMC-kleisin complexes form rod-like structures, whereby the SMC proteins of a given dimer are closely juxtaposed in a well-defined manner. Based on these findings, we propose that SMC-kleisin complexes from all domains of life act by a unifying mechanism.

Abstract

Die universellen Träger genetischer Information bei der Vermehrung zellulären Lebens sind die Chromosomen. Die Segregation dieser Einheiten während der Zellteilung ist für alle Organismen unabdingbar. Structural Maintenance of Chromosomes (SMC)-Kleisin-Komplexe sind universelle und essentielle Faktoren, welche die korrekte Organisation und Segregation des Erbmaterials sicherstellen. Ziel dieser Arbeit war es, evolutionär konservierte Erscheinungsmerkmale von SMC-Kleisin-Komplexen aufzudecken, und diese Merkmale auf funktionelle Relevanz zu testen. Wir haben zwei evolutionär invariante Leitmotive der Architektur von SMC-Kleisin-Komplexen identifiziert: (I) SMC-Kleisin-Komplexe haben eine asymmetrische Konfiguration, in der ein Kleisin-Monomer zwei unterschiedliche Bindungsstellen eines SMC-Dimers miteinander verbindet, (II) SMC-Kleisin-Komplexe bilden stäbchenförmige Strukturen, in denen die SMC-Proteine eines Dimers in einer wohl definierten Art eng aneinander liegen. Basierend auf diesen Resultaten schlagen wir vor, dass sämtliche SMC-Kleisin-Komplexe aus allen phylogenetischen Domänen einen gemeinsamen Funktionsmechanismus haben.