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Chromophorbindung und Photochemie der α-Untereinheit des Phycoerythrocyanins aus Mastigocladus laminosus
Chromophorbindung und Photochemie der α-Untereinheit des Phycoerythrocyanins aus Mastigocladus laminosus
Die α-Untereinheit des Phycoerythrocyanins ist ein Chromoprotein, das eine Rolle bei der Photosynthese von Mastigocladus laminosus, einem Cyanobakterium, spielt. Dieses Protein besitzt einen seltenen Gallenfarbstoff als Chromophor, der nie in freier Form gefunden werden konnte. Daneben ist das Chromoprotein zu einer ausgeprägten reversiblen Photochemie fähig, die der Photochemie des Phytochroms ähnelt. Es konnte ein Rekonstitutionssystem etabliert werden, mit dessen Hilfe die Chromophorbindung aufgeklärt werden konnte. Für die korrekte Bindung des Chromophors ist dabei neben dem Apoprotein und einem Gallenfarbstoff ein neuartiges Enzym, eine sog. Lyase-Isomerase notwendig. Anhand von Rekonstitutionen mit chemisch modifizierten Chromophoren konnte mit Hilfe molekularbiologischer, spektroskopischer und chromatographischer Methoden auch ein Modell für den Mechanismus der Photochemie des Chromoproteins entwickelt werden.
Biliproteine, Photochemie, Chromophorbindung, Lyase-Isomerase, Gallenfarbstoffe
Storf, Maximilian
2004
German
Universitätsbibliothek der Ludwig-Maximilians-Universität München
Storf, Maximilian (2004): Chromophorbindung und Photochemie der α-Untereinheit des Phycoerythrocyanins aus Mastigocladus laminosus. Dissertation, LMU München: Faculty of Biology
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Abstract

Die α-Untereinheit des Phycoerythrocyanins ist ein Chromoprotein, das eine Rolle bei der Photosynthese von Mastigocladus laminosus, einem Cyanobakterium, spielt. Dieses Protein besitzt einen seltenen Gallenfarbstoff als Chromophor, der nie in freier Form gefunden werden konnte. Daneben ist das Chromoprotein zu einer ausgeprägten reversiblen Photochemie fähig, die der Photochemie des Phytochroms ähnelt. Es konnte ein Rekonstitutionssystem etabliert werden, mit dessen Hilfe die Chromophorbindung aufgeklärt werden konnte. Für die korrekte Bindung des Chromophors ist dabei neben dem Apoprotein und einem Gallenfarbstoff ein neuartiges Enzym, eine sog. Lyase-Isomerase notwendig. Anhand von Rekonstitutionen mit chemisch modifizierten Chromophoren konnte mit Hilfe molekularbiologischer, spektroskopischer und chromatographischer Methoden auch ein Modell für den Mechanismus der Photochemie des Chromoproteins entwickelt werden.