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Schmidt, Bernhard (2005): Femtosekunden-Fluoreszenzspektroskopie photoisomerisierender Moleküle. Dissertation, LMU München: Faculty of Physics
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Abstract

Die zeitaufgel"oste Fluoreszenzspektroskopie stellt einen Zugang zur Dynamik von Molek"ulen dar. Da schnelle molekulare Vorg"ange, wie z.B. Isomerisierungen, innerhalb weniger 100 fs oder sogar darunter ablaufen k"onnen, erfordert ihre Untersuchung Techniken, die Zeitaufl"osungen in diesem Bereich erlauben. Elektronische Me"sverfahren erreichen derartige Zeitaufl"osungen jedoch nicht. Daher wird bei zeitaufgel"osten Fluoreszenzmessungen auf optische Methoden zur"uckgegriffen. In dieser Arbeit wird der Aufbau und die Weiterentwicklung eines Me"ssystems f"ur die zeitaufgel"oste Beobachtung von Fluoreszenzspektren molekularer Proben auf der Basis des Kerr-Effekts vorgestellt. Nach Anregung der Proben mit Laserimpulsen im ultravioletten oder sichtbaren Spektralbereich kann bei einer Zeitaufl"osung von ca. 100 fs gleichzeitig eine Messung "uber einen sehr breiten Spektralbereich vom nahen Ultravioletten bis ins nahe Infrarote durchgef"uhrt werden. Auf dieser Grundlage wird die Fluoreszenz einer Reihe von Proben untersucht, die nach optischer Anregung isomerisieren. Es handelt sich hierbei um die Molek"ule 4-Nitro-4'-(Dimethylamino)-Azobenzol, Bakteriorhodopsin und Proteorhodopsin. Das Push-Pull substituierte Azobenzolderivat 4-Nitro-4'-(Dimethylamino)-Azobenzol (NA) isomerisiert nach Photoanregung ebenso wie das unsubstituierte Azobenzol. Trotz stark unterschiedlicher elektronischer Struktur offenbart sich eine erstaunliche "Ahnlichkeit in der Dynamik beider Molek"ule. Beide Systeme besitzen in der Emission ein "ahnliches biphasisches Verhalten. F"ur NA wurden Zeitkonstanten von 0.08 ps und 0.8 ps und ein verz"ogerter Anstieg der Fluoreszenz im langwelligen Teil der Spektren bestimmt. Ein Unterschied zu unsubstituiertem Azobenzol besteht in den um etwa den Faktor drei k"urzeren Zeitkonstanten von NA. Der prim"are Schritt im Photozyklus von Bakteriorhodopsin (BR) besteht in der Isomerisierung des Retinalmolek"uls, welches als Chromophor dient. W"ahrend die Zeitskalen dieser Isomerisierung aus transienten Absorptionsexperimenten bereits bekannt sind, unterliegen die damit assoziierten molekularen Prozesse weiterhin einer kontroversen Diskussion. In den hier durchgef"uhrten Emissionsmessungen wurde neben den bereits bekannten Zeitkonstanten von < 0.15 ps und 0.45 ps f"ur den Fall niedriger Anregungsdichten das erste Mal ein dynamischer Stokes-Shift auf der Zeitskala von 0.2 ps entdeckt. Im Falle hoher Anregungsdichten k"onnen die deutlichen "Anderungen der zeitaufgel"osten Spektren Mehrphotonenabsorptionen zugeordnet werden. Erst vor kurzer Zeit wurde das Proteorhodopsin (PR) als neues Mitglied der Familie der rhodopsinartigen Proteine entdeckt. Ebenso wie bei BR ist der prim"are Schritt des Photozyklus die Isomerisierung seines Retinalmolek"uls. Hier wurden zum ersten Mal zeitaufgel"oste Fluoreszenzmessungen an PR durchgef"uhrt. Es wurde, wie auch bei BR, ein dynamischer Stokes-Shift gefunden. Im Gegensatz zu BR besitzt PR in der Emission jedoch drei Zeitkonstanten von < 0.15 ps, 0.45 ps und 4 ps. Die dritte Zeitkonstante kann mit einem spektral dunklen Zwischenzustand assoziiert werden.