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Maul, Melanie (2009): DNA Photolyasen: Biochemische Charakterisierung, Co-Kristallstruktur und Untersuchungen zum Mechanismus der (6-4)Photolyase aus Drosophila melanogaster. Dissertation, LMU München: Faculty of Chemistry and Pharmacy
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Abstract

Neben der fehlerfreien Weitergabe der genetischen Information während der Zellteilung durch einen intakten Replikationsapparat, ist auch die Aufrechterhaltung der genetischen Integrität der DNA durch Reparaturenzyme entscheidend für das Überleben der Zellen, sowie für einen gesunden Organismus. Um die genomische Integrität zu wahren, entwickelten sich im Laufe der Evolution verschiedene Mechanismen, u.a. die Exzisionreparatur von geschädigter DNA oder die direkte chemische Reversion der DNA Schäden. Letztere wird durch die Proteinfamilie der Photolyasen katalysiert, welche die einzigartige Fähigkeit besitzen, Pyrimidindimere mit Hilfe von UV-A/B- oder Blaulicht (λ = 320-500 nm) zu spalten. Je nach Art des Substrates lassen sich die Photolyasen in die CPD und die (6-4) Photolyasen unterteilen. Die (6-4) Photolyasen zeigen untereinander, auf die gesamte Sequenzlänge bezogen, eine Homologie von lediglich 25 %. Im Gegensatz zu den CPD Photolyasen existierten von den (6-4) Photolyasen keine genaueren Informationen über die Zusammensetzung der Cofaktoren sowie über den Mechanismus der Photoreaktivierung, der möglicherweise über ein kurzlebiges Oxetanintermediat verläuft. Aufgrund spektroskopischer Messungen von X. laevis (6-4) Photolyase wurde vermutet, dass auch, wie bei den CPD Photolyasen, FAD als einer der beiden möglichen Cofaktoren vertreten ist.(1) Ein zweites, lichtsammelndes Chromophor konnte jedoch bisher nicht identifiziert werden.